วันจันทร์, 17 สิงหาคม 2558 22:20 by bio03

โปรตีน (Protein)


โปรตีน มีหน้าที่หลายอย่าง ดังนี้
1. เป็น enzyme หรือ biocatalyst เพื่อเร่งปฏิกิริยาเคมี
2. เป็นโปรตีนโครงสร้าง เช่น พวก collagen , elastin , keratin
3. เป็นตัวขนส่ง (transporter) เช่น hemoglobin หรือ โปรตีนที่ plasma membrane
4. เป็นฮอร์โมน เช่น insulin
5. เกี่ยวข้องกับภูมิคุ้มกัน เช่น เป็น antibody
6. ทำหน้าที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว Acin และ myosin ในกล้ามเนื้อ


สารประกอบขนาดใหญ่ (macromolecules) ในสิ่งมีชีวิต จัดเป็น 4 กลุ่มตามลักษณะโครงสร้างของโมเลกุล ได้แก่
Carbohydrate ประกอบด้วยธาตุ        C, H, O
Protein                   “                 C, H, O, N
Lipid                       “                C, H, O
Nucleic acid            “                 C, H, O, N, P


ปฏิกิริยาเคมีของ macromolecules ได้แก่


1 Condensation (dehydration reaction หรือ dehydration synthesis) ปฏิกิริยาสังเคราะห์ macromolecules จาก monomers ที่มีหมู่ฟังก์ชันมากกว่า 1 หมู่ และได้ผลผลิตเป็น H2O, CH3OH, HCl


รูปที่ 1 เเสดงปฎิกิริยา condensation ระหว่างกรดอะมิโน 2 ตัว


2. Hydrolysis  ปฏิกิริยาที่มีน้ำเข้าไปสลายพันธะ ทำให้สารโมเลกุลใหญ่ แตกตัวเป็นสารที่มีโมเลกุลเล็กลง เพื่อให้สามารถนำผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เข้าสู่เซลล์ได้ หรือย่อยสลาย macromolecules ที่ไม่ใช้แล้วภายในเซลล์



รูปที่ 2 เเสดงปฎิกิริยาการเเยกสลายไดเพปไทด์โดยอาศัยโมเลกุลของน้ำเข้าร่วมทำปฎิกิริยา



Amino acid


รูปที่ 3 เเสดงโครงสร้างของกรดอะมิโน

โปรตีนมีหน่วยย่อยเป็น กรดอะมิโน (amino acid) ประกอบด้วย
- หมู่คาร์บอกซิล (-carboxyl)
- หมู่อะมิโน  (-NH2)
- หมู่แอลคิล  (-R)



กรดอะมิโน แบ่งได้เป็น 2 ประเภท



1. กรดอะมิโนจำเป็น (essential amino acid) คือ กรดอะมิโนที่ร่างกายต้องการแต่ไม่สามารถสร้างเองได้ต้องอาศัยการรับประทานอาหารเข้าไป
2. กรดอะมิโนไม่จำเป็น (non-essential amino acid) คือกรดอะมิโนที่ร่างกายสามารถสร้างเองได้ ไม่จำเป็นต้องได้รับจากอาหาร



กรดอะมิโนแต่ละชนิดที่แตกต่างๆ กันเฉพาะในหมู่ R- ที่เรียกว่า Side chain กรดอะมิโนแบ่งตามสภาพขั้วของหมู่ R- ออกเป็น  4  ประเภท คือ
1. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- ไม่มีขั้ว
2. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีขั้วและมีสมบัติเป็นกลาง
3. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีสมบัติเป็นกรด
4. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีสมบัติเป็นเบส





Protein
เป็น polypeptide ของ amino acid ที่ต่อกันเป็นลำดับเฉพาะตัวสำหรับโปรตีนแต่ละชนิดโปรตีนสามารถทำงานได้ ต้องมีรูปร่าง (conformation) ที่เป็นลักษณะเฉพาะตัวมนุษย์มีโปรตีนมากกว่า 10,000 ชนิด แต่ละชนิดมีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกัน



Amino acid ต่อกันเป็นสายยาวด้วย covalent bond เรียกว่า peptide bond
- ปลายที่มีหมู่ amino เรียกว่า N-terminus
-ปลายที่มีหมู่ carboxyl เรียกว่า C-terminus


ประเภทของโปรตีน แบ่งออกเป็น 2 ประเภท
1. โปรตีนเส้นใย (fibrous protein)
- พอลิเพปไทด์สายยาวๆ หลายเส้นมาเวียนพันกันเป็นวง helix
- อาศัยแรงยึดกันระหว่างสาย
- มีลักษณะเป็นเส้นใย (fiber) หรือเป็นแผ่น (sheet)
- มีความแข็ง เหนียว และอาจจะยืดหยุ่นได้
- ไม่ละลายในน้ำ

◦           คอลลาเจน (collagen) ของเอ็น (tendon)
◦           เมทริกซ์ (matrix) ของกระดูก
◦           คีราทิน (keratin) ของเส้นผม ขน เขา และเล็บ
◦           ไฟโบรอิน (fibroin) ของเส้นไหม
◦           อีลาสติน (elastin) ให้ความแข็งแรงและรับแรงยืดหยุ่นในเนื้อเยื่อเกี่ยวกัน

2. โปรตีนกลอบูลาร์ (globular protein)

- พอลิเพปไทด์ขดม้วนแน่นในลักษณะกลม
- โครงสร้างประกอบด้วย
◦          เกลียวอัลฟา (α-helix) และ เบตาชีทเพลท (β-sheet plate) ในปริมาณต่างๆ กัน
- โปรตีนนี้ส่วนใหญ่ละลายในน้ำได้ เช่น
- เช่น insulin, albumin, globulin, enzyme ต่างๆ


รูปที่ 7 แสดงประเภทของโปรตีน



โครงสร้างของโปรตีน (protein structure) มี 4 ระดับ คือ


1. โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure) การเรียงลำดับของกรดอะมิโนในสาย polypeptide
2. โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure) มีการสร้าง H-bond ระหว่างกรดอะมิโนทำให้มีการขดเป็น helix หรือพับทบไปทบมาเป็น sheet
3. โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure) หมายถึงโครงรูปของสาย polypeptide ทั้งสายซึ่งประกอบด้วย secondary structure หลายสายรวมกัน โดยเกิดพันธะต่าง ๆ ภายในสาย secondary structure ได้แก่ พันธะ ionic , hydrogen และ hydrophobic เป็นต้น
4. โครงสร้างจุตรภูมิ (quaternary structure) แต่ละ polypeptide มาอยู่รวมกันเพื่อทำหน้าที่ เช่น hemoglobin ประกอบด้วยสาย polypeptide ชนิด  a และ b อย่างละ 2 สายมาอยู่รวมกัน
โครงสร้างของโปรตีน



1. โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)


-กรดอะมิโนเรียงตัวเป็นสายโซ่พอลิเพปไทด์ที่จำเพาะ
การเปลี่ยนแปลงลำดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนไป และอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีนชนิดนั้นๆ
ตัวอย่างเช่น โรค sickle-cell anemia



2. โครงสร้างทุติยภูมิ (The secondary structure of a protein)



  • Ø โครงสร้างเกิดขึ้นจาก H-bond ระหว่างหมู่ carboxylและหมู่ amino
  • Ø พบบ่อยในธรรมชาติได้แก่ a-Helix และ b Pleated sheet
ตัวอย่างเช่น เส้นใยแมงมุม มีโครงสร้างแบบ b-Pleated sheet ทำให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก




3. โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)



โครงสร้างประกอบด้วย polypeptide หนึ่งสายม้วนพับไปมาขึ้นอยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง R group ด้วยกันเอง หรือ R group กับโครงสร้างหลัก
แรงยึดเหนี่ยว หมายถึง H-bond Ionic bond Hydrophobic interaction Van der Waals interaction
บางตอนยึดติดกันด้วย covalent bond ที่แข็งแรง เรียกว่า disulfide bridges


4. โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)

รูปที่ 10 แสดง Hemoglobin ประกอบด้วย polypeptide  4 สายรวมกันกลายเป็นโปรตีนที่มีรูปร่างเป็นก้อน ประกอบด้วยอัลฟายูนิต 2 หน่วยและเบตา 2 ยูนิต

Collagen เป็น fibrous protein ประกอบด้วย polypeptide 3 สายพันกันอยู่ ซึ่งทำให้โปรตีนชนิดนี้มีความแข็งแรงและพบใน connective tissue

◦   เกิดจาก tertiary structure ของ polypeptide มารวมกันมากกว่า 1 สายด้วย
◦   พันธะไฮโดรเจน
◦    พันธะไฮโดรโฟบิก
◦    แรงแวนเดอร์วาลส์
◦    เรียกโปรตีนที่มีโครงสร้างลักษณะนี้ว่า โอลิโกเมอริกโปรตีน (oligomeric protein) เช่น ฮีโมโกลบิน คอลลาเจน



สมบัติของโปรตีน
1. การละลายน้ำ ไม่ละลายน้ำ บางชนิดละลายน้ำได้เล็กน้อย
2. ขนาดโมเลกุลและมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่มีมวลโมเลกุลมาก
3. สถานะ ของแข็ง
4. การเผาไหม้ เผาไหม้มีกลิ่นไหม้
5. การทำลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้รับความร้อน หรือเปลี่ยนค่า pH หรือเติมตัวทำลายอินทรีย์บางชนิด จะทำให้เปลี่ยนโครงสร้างจับเป็นก้อนตกตะกอน
6. การทดสอบโปรตีน
  • สารละลายไบยูเรต เป็นสารละลายผสมระหว่าง CuSO4 กับ NaOH เป็นสีฟ้า
  • ทำปฏิกิริยากับกรดไนตริกจะเกิดสีเหลือง


สมบัติทั่วไปของกรดอะมิโน
1. สถานะ  เป็นของแข็งถ้าบริสุทธิ์จะเป็นผลึก ไม่มีสี
2. การละลาย  กรดอะมิโนสามารถละลายน้ำได้ดี ( เป็นโมเลกุลมีขั้ว ) เกิดแรงยึดเหนี่ยวระหว่างโมเลกุล เป็นพันธะไฮโดรเจน และแรงแวนเดอร์วาลส์
3. จุดหลอมเหลวสูง โดยมากมักจะสลายตัวที่อุณหภูมิระหว่าง 150 - 300 องศาเซลเซียส
4. ความเป็นกรดเบส  กรดอะมิโนมีสมบัติเป็นได้ทั้งกรดและเบส เรียกว่า สารแอมโฟเทอร์ริก ( Amphoteric substance )
5. กรดอะมิโนมีหมู่ฟังก์ชัน 2 แบบ คือ หมู่คาร์บอกซิล และหมู่อะมิโน ดังนั้นจึงแสดงสมบัติทางเคมีตามหมู่ฟังก์ชันทั้ง 2 แบบคือ แสดงสมบัติคล้ายกรดอินทรีย์ และเอมีน
6. กรดอะมิโนสามารถทำปฏิกิริยากันได้ โดยใช้หมู่อะมิโนของกรดอะมิโนโมเลกุลหนึ่งทำปฏิกิริยากับหมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนของอีกโมเลกุลหนึ่ง ได้สารประกอบพวกเพปไทด์



Denaturation and renaturation of a protein


  • รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่าง amino acid ในสาย polypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่า Denaturation
  • โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่า Renaturation


การทำลายสภาพธรรมชาติ
การทำลายสภาพธรรมชาติของโปรตีน  คือ กระบวนการอย่างหนึ่งที่ทำให้โครงสร้างของโปรตีนเปลี่ยนไป
สิ่งที่ทำลายสภาพของโปรตีน
1. ความร้อน และรังสีอุลตราไวโอเลต
2. ถูกตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น เอทานอล อะซีโตน
3. ความเป็นกรด หรือความเป็นเบส
4. รวมตัวกับเกลือของโลหะหนัก เช่น Hg2+  Ag+
5. การฉายรังสีเอ็กซ์
6. การเขย่าแรงๆ ให้ตกตะกอน
ความสำคัญของโปรตีนต่อสิ่งมีชีวิต
เป็นสารสำคัญในการสร้างและซ่อมแซมร่างกาย และทำให้ร่างกายแข็งแรง
เป็นส่วนประกอบของสารที่ใช้ควบคุมปฏิกิริยาเคมีต่างๆ และการทำงานของอวัยวะต่างๆ ในร่างกาย
เป็นสารที่ใช้สำหรับต่อต้านโรค
ใช้ในการขนส่งสารเคมีในเลือด
ให้พลังงานและความร้อน

วันอาทิตย์, 09 สิงหาคม 2558 17:19 by bio03

link วิทยาศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านวิทยาศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด

link คณิตศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านคณิตศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด
UNESCO Bangkok

ICT in Education newsletter

SEAMEO Congress

Programme with Presentations

Black Ribbon