สารชีวโมเลกุล:โปรตีน

  • Category
    เคมี
  • Name
    สารชีวโมเลกุล:โปรตีน
  • Description
    โปรตีน โปรตีนเป็นสารอินทรีย์ซึ่งพบได้ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิดมีโครงสร้างซับซ้อนและมีมวลโมเลกุลมากโปรตีนมีหน่วยย่อยคือกรดอะมิโนเรียงต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์
  • Created
    วันจันทร์, 10 พฤศจิกายน 2557
  • Group admin
    chem03
 
ห้องเรียน
คณิตศาสตร์ ฟิสิกส์ เคมี ชีววิทยา
ค้นหา
  • loader
คลับ (Club) ล่าสุด
  • การค้นพบกฎและทฤษฎีทางฟิสิกส์ (Discovery Law and Theory of Physics)
    ฟิสิกส์เป็นการศึกษาปรากฎการณ์ทางธรรมชาติ โดยพยายามอธิบายปรากฎการณ์ต่างๆ โดยใช้กฎและทฤษฎีที่นักฟิสิกส์สร้างขึ้น กฎและทฤษฎีต่างๆ จะถูกพิสูจน์ด้วยการทดลอง การเข้าใจแนวคิดและที่มาของกฎและทฤษฎีเหล่านั้น จะทำให้เราเข้าใจธรรมชาติมากขึ้น และทำให้เราเข้าใจวิธีคิดของนักฟิสิกส์ด้วย...
  • ความหลากหลายทางชีวภาพ
    สิ่งมีชีวิตมีมากหมายหลายชนิดเเตกต่างกัน ดังนั้นการจัดลำดับสิ่งมีชีวิตในโลกของเราใช้หลักเกณฑ์ใดบ้างมาเรียนรู้กัน
  • What Companies Bangalore Packers Movers Provide
    There are lots of going businesses or maybe removal businesses or perhaps packers as well as movers inside Bangalore, Maharashtra. This sort of firms are encouraging people significantly inside relocation. These are helping those who wish to shift their particular residences as well as offices...
  • ห้องเรียนคณิตศาสตร์ของครูศุภกร
    ห้องเรียนคณิตศาสตร์ของครูศุภกร สอนดี Mathematics rules
  • คลับคนรักคณิต
    คลับคนรักคณิต เนื้อหาและบทเรียน CAI วิชาคณิตศาสตร์ สำหรับผู้ที่นิยมศึกษาผ่านช่องทางอินเตอร์เน็ต พูดคุย และแลกเปลี่ยนกันทุกเรื่องราวที่เกี่ยวกับการคำนวณ เชิญรับชมบทเรียน e-Learning ของคลับนี้ได้ครับ
  • smith mekpiboonwattana
    เรขาคณิตเป็นวิชาด้วยการวัดดิน การคำนวณด้วยเส้น
คนที่ออนไลน์

มี 564 ผู้มาเยือน และ ไม่มีสมาชิกออนไลน์ ออนไลน์

คำถามท้ายบทเรียนที่ 5 Started by chem03 วันเสาร์, 29 พฤศจิกายน 2557 0 Replies
คำถามท้ายบทเรียนที่ 4 Started by chem03 วันเสาร์, 29 พฤศจิกายน 2557 0 Replies
คำถามท้ายบทเรียนที่ 3 Started by chem03 วันศุกร์, 28 พฤศจิกายน 2557 0 Replies
คำถามท้ายบทเรียนที่ 2 Started by chem03 วันอาทิตย์, 23 พฤศจิกายน 2557 0 Replies
คำถามท้ายบทเรียนที่ 1 Started by chem03 วันอาทิตย์, 23 พฤศจิกายน 2557 0 Replies
View all discussions Displaying 5 of 5 discussions
วันเสาร์, 29 พฤศจิกายน 2557 10:10 by chem03

พันธะเพปไทด์ระหว่างกรดอะมิโน ทำให้กรดอะมิโนเรียงตัวต่อกันเป็นสายยาว แต่สายพอลิเพปไทด์ในโปรตีนไม่ได้เป็นสายที่ยืดออกเป็นเส้นตรง แต่จะม้วนหรือพับเข้าหากันทำให้โปรตีนมีโครงสร้างสามมิติที่เป็นเอกลักษณ์และมีคุณสมบัติทำงานได้จำเพาะอย่าง

โครงสร้างที่เป็นเอกลักษณ์ของโปรตีนเป็นตัวกำหนดหน้าที่ของโปรตีน การทำงานของโปรตีนทุกตัวขึ้นกับความสามารถในการจดจำและความสามารถในการจับกับโมเลกุลบางชนิด เช่น การที่โปรตีนในระบบภูมิคุ้มกันจับกับสิ่งแปลกปลอม หรือเอนไซม์จับกับตัวเข้าทำปฏิกิริยาที่จำเพาะ เป็นต้น

ไมโอโกลบิน (myoglobin) และฮีโมโกลบิน (hemoglobin) เป็นโปรตีนที่ได้มีการศึกษาโครงสร้างอย่างละเอียดเป็นอันดับแรกๆ ไมโอโกลบินเป็นโมเลกุลที่มีลักษณะกลมภายในตัน ประกอบไปด้วยกรดอะมิโน 153 ตัว สายพอลิเพปไทด์ของมันมีการขดตัวโดยมีทั้งส่วนที่เป็นแท่งและส่วนที่ขดงอ ส่วนที่เป็นแท่งมีลักษณะเป็นเกลียว ซึ่งบางเกลียวก็เป็นเกลียวสั้น บางเกลียวก็ยาว เนื้อที่ภายในก้อนกลมเพียงพอให้โมเลกุลของน้ำอยู่ได้เพียงสี่โมเลกุล แขนงข้างของกรดอะมิโนที่มีความเป็นขั้วจะอยู่ตามผิวภายนอก ส่วนแขนงข้างของกรดอะมิโนที่โมเลกุลแสดงความไม่มีขั้วจะฝังตัวเองอยู่ภายในโปรตีน กรดอะมิโนโพรลีนจะอยู่ตามส่วนที่ขดงอของโมเลกุล การศึกษาโครงสร้างของฮีโมโกลบินพบว่าเป็นโปรตีนที่ประกอบด้วยสายพอลิเพปไทด์หลายสาย แต่ละสายมีการขดตัวเป็นก้อนกลมและเกาะกันเป็นโมเลกุลเดียวที่สามารถทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพ ลักษณะการขดตัวของฮีโมโกลบินมีความคล้ายคลึงกับไมโอโกลบินมาก คือมีปริมาณของเกลียว หรือลักษณะการขดงอใกล้เคียงกัน จึงอาจกล่าวได้ว่าโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันทำหน้าที่ได้เหมือนกัน



ดังนั้นในการศึกษาโครงสร้างของโปรตีนชนิดอื่นๆ เพื่อให้เข้าใจถึงหน้าที่การทำงาน จึงจำเป็นต้องศึกษาโครงรูปในส่วนต่างๆ ของโปรตีน ว่าการขดตัวในแต่ละช่วงของสายพอลิเพปไทด์นั้นมีลักษณะอย่างไรบ้าง เช่น ขดเป็นเกลียวหรือเรียงตัวขนานกันเป็นแผ่นอย่างมีระเบียบแบบแผน หรือขดงออย่างไม่เป็นระเบียบ และโครงรูปในแต่ละส่วนนั้นมีการยึดเหนี่ยวกันไว้ในลักษณะใด เพื่อให้เข้าใจโครงสร้างสามมิติของโปรตีน แต่อย่างไรก็ตามการศึกษาเพื่อให้เข้าใจโครงสร้างสามมิติแต่เพียงอย่างเดียวไม่เพียงพอที่จะใช้อธิบายกลไกการทำงานของโปรตีนนั้นๆ การศึกษาการเรียงตัวของกรดอะมิโนในสายพอลิเพปไทด์จะช่วยให้เราเข้าใจกลไกการเข้าจับของโปรตีนกับชีวโมเลกุลอื่น โดยอาศัยคุณสมบัติทางเคมีของแขนงข้างของกรดอะมิโนในบริเวณที่ทำงานได้ (active site) ของโปรตีน นอกจากนี้ลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโนยังมีความสำคัญในแง่ที่มันเป็นตัวกำหนดลักษณะการขดงอของส่วนต่างๆ ในสายพอลิเพปไทด์อีกด้วย

ดังนั้นขั้นตอนในการดูลักษณะโครงสร้างของโปรตีนจึงแบ่งออกเป็นหลายระดับตามความซับซ้อน หากเป็นการดูลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโนในสายพอลิเพปไทด์โดยยังไม่สนใจรูปร่างของโปรตีน เราเรียกว่าเป็นการศึกษาโครงสร้างในระดับพื้นฐาน (primary structure) หากเราสนใจลักษณะการขดงอที่มีระเบียบในแต่ละส่วนของสายพอลิเพปไทด์ เราเรียกว่าเป็นการศึกษาโครงสร้างในระดับที่สอง (secondary structure) ส่วนการดูลักษณะโครงสร้างโปรตีนว่าแต่ละส่วนในสายพอลิเพปไทด์มีการยึดเหนี่ยวเข้าด้วยกันอย่างไรจึงทำให้เกิดเป็นโครงสร้างสามมิติที่เป็นเอกลักษณ์ของโปรตีนในสภาพธรรมชาติหรือใกล้เคียงสภาพธรรมชาติ เป็นการดูลักษณะโครงสร้างระดับที่สาม (tertiary structure) แต่ถ้าหากโปรตีนนั้นประกอบไปด้วยสายพอลิเพปไทด์มากกว่าหนึ่งสายมารวมกันเป็นโครงสร้างเดียว เราจำเป็นต้องดูลักษณะของกลุ่มก้อนที่มีการยึดเหนี่ยวหน่วยโครงสร้างระดับที่สามหลายหน่วยเข้าไว้ด้วยกัน ซึ่งเราเรียกว่าเป็นโครงสร้างระดับที่สี่ (quaternary structure) ของโปรตีน

โครงสร้างระดับพื้นฐานของโปรตีนแต่ละชนิดมีความจำเพาะไม่เหมือนกับโปรตีนชนิดอื่นๆ การดูลักษณะโครงสร้างระดับนี้ของโปรตีนมีความสำคัญอย่างยิ่ง เพราะมันเป็นตัวกำหนดว่าโครงสร้างในระดับสูงขึ้นไปควรจะเป็นอย่างไร แต่ความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างระดับนี้ก็ยังไม่เพียงพอที่จะอธิบายการทำงานของโปรตีนได้


โครงสร้างระดับที่สองของโปรตีนชี้ให้เห็นการม้วน การขด หรือการทบไปทบมาเป็นแผ่นพลีท หรือเป็นแผ่นบิดที่มีความเป็นระเบียบแบบแผน ซึ่งปรากฏอยู่ในแต่ละช่วงของสายพอลิเพปไทด์ โครงสร้างระดับนี้อยู่ตัวได้ดีเนื่องจากมีพันธะไฮโดรเจนเป็นตัวจัดระเบียบ

โครงสร้างระดับที่สองที่พบมากได้แก่ เกลียวแอลฟา( α-helix) และ แผ่นพลีทบีตา( ß-pleated sheet)

ในเกลียวแอลฟา สายพอลิเพปไทด์จะม้วนตัวเป็นเกลียวแบบเวียนขวา โดยที่หนึ่งรอบเกลียวจะมีกรดอะมิโน 3.6 ตัว และมีระยะระหว่างเกลียวเท่ากับ 5.4 อังสตรอม เกลียวแอลฟาอยู่ตัวได้ดีเพราะมีพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม CO ในพันธะเพปไทด์ของกรดอะมิโนตัวหนึ่งกับกลุ่ม NH ในพันธะเพปไทด์ของกรดอะมิโนที่อยู่ถัดไปอีก 4 ตัว ส่วนแขนงข้างของกรดอะมิโนจะชี้ออกสู่ด้านนอกรอบตัวเกลียว


โปรตีนบางตัวมีปริมาณเกลียวแอลฟามาก แต่บางชนิดมีน้อยหรือไม่มีเลย ส่วนใหญ่โปรตีนที่ทำหน้าที่เกี่ยวกับโครงสร้าง เช่น โปรตีนเส้นใยมักจะมีปริมาณเกลียวแอลฟามาก (เช่น คอลลาเจน) ส่วนโปรตีนทั่วไปที่ไม่เป็นเส้นใย เกลียวของโปรตีนอาจเป็นเกลียวเวียนขวาในลักษณะอื่น หรืออาจเป็นเกลียวแอลฟาที่บิดเบี้ยวไปบ้าง


เกลียวหลายๆ อันในโปรตีนอาจหมุนรอบตัวเองร่วมกันเป็นเกลียวซ้อนเกลียว ( α-helical coiled coil) คล้ายการควั่นเชือก ซึ่งจะช่วยเพิ่มความแข็งแรงและความเหนียวให้กับโครงสร้างมากขึ้น เช่น โปรตีนเคราติน (keratin) ในเส้นผม โปรตีนโทรโปไมโอซิน (tropomyosin) ในเส้นใยกล้ามเนื้อ

ในแผ่นพลีทบีตา สายพอลิเพปไทด์จะขดตัวอยู่ในลักษณะขนานกัน ซึ่งอาจมีทิศทางการเรียงตัวของกรดอะมิโนที่มีหมู่อะมิโนอิสระและกรดอะมิโนที่มีหมู่คาร์บอกซิลอิสระไปในทางเดียวกัน (parallel) หรือมีทิศสวนทางกัน (antiparallel) ก็ได้ โดยมีพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม CO และกลุ่ม NH ของสายพอลิเพปไทด์ที่วิ่งเคียงคู่กันนั้น กรดอะมิโนแต่ละตัวบนสายพอลิเพปไทด์เรียงตัวกันด้วยระยะ 3.5 อังสตรอม แขนงข้างของกรดอะมิโนจะชี้ออกสู่ด้านล่างและด้านบนของสายพอลิเพปไทด์

ในโปรตีนชนิดเส้นใยจะพบว่าสายพอลิเพปไทด์ที่อยู่เคียงคู่กันจะวิ่งสวนทางกัน แต่ในโปรตีนชนิดก้อนกลม สายพอลิเพปไทด์ที่อยู่เคียงคู่กันอาจวิ่งไปในทางเดียวกันหรือสวนทางกันก็ได้ และแผ่นพลีทบีตาในโปรตีนที่ไม่เป็นเส้นใยมักจะไม่อยู่ในระนาบเดียวกันดังแผ่นพลีทที่ค่อนข้างสมบูรณ์อย่างที่ปรากฏในใยไหมหรือใยแมงมุม แต่จะบิดเล็กน้อยไปในทิศทางตามเข็มนาฬิกา

ในโปรตีนก้อนกลมมักจะพบว่าโครงสร้างระดับที่สอง เช่น เกลียวอัลฟา หรือแผ่นพลีทบีตาที่อยู่ใกล้กันรวมตัวกันเป็นโครงสร้างระดับที่สาม โดยมีส่วนอื่นๆ ของพอลิเพปไทด์เป็นสายต่อเชื่อมโยงระหว่างโครงสร้างที่ต่างๆ กันนั้น และพบว่าแขนงข้างในโครงสร้างระดับสองที่ใกล้เคียงกันจะอัดตัวกันแน่น

โครงสร้างระดับที่สามของโปรตีนประกอบด้วยโครงสร้างระดับที่สองหลายๆ ส่วนมารวมกัน โดยที่คุณสมบัติทางเคมีของกรดอะมิโนแต่ละตัวในโปรตีนจะเป็นตัวกำหนดว่าโครงสร้างระดับที่สองหลายๆ ส่วนนั้นจะยึดเหนี่ยวกันไว้ในลักษณะใด

โครงสร้างระดับที่สามของโปรตีนอาจมีลักษณะเป็นก้อนกลม (globular structure) หรือเป็นเส้นใย (fibrous structure) ก็ได้

แรงยึดเหนี่ยวในโมเลกุลที่ช่วยยึดสายพอลิเพปไทด์ให้มีโครงสร้างระดับที่สามที่เหมาะสมต่อหน้าที่ทางชีวภาพของโปรตีนนั้น ล้วนไม่ใช่พันธะโควาเลนต์ แต่เป็นแรงยึดเหนี่ยวที่มีพลังงานระดับต่ำ เช่น พันธะไฮโดรเจน แรงไฮโดรโฟบิก แรงแวนเดอร์วาลส์ และพันธะระหว่างประจุ


ถึงแม้ว่าพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์เหล่านี้จะเป็นแรงดึงดูดอย่างอ่อนแต่ก็สามารถยึดโครงสร้างสามมิติของโปรตีนให้อยู่ตัวได้ ทั้งนี้เพราะแรงดึงดูดชนิดอ่อนเหล่านี้มีเป็นจำนวนมาก

โครงสร้างระดับที่สี่ของโปรตีนเป็นโครงสร้างที่ยึดเหนี่ยวหน่วยโครงสร้างระดับที่สามหลายหน่วยเข้าไว้ด้วยกันกลายเป็นโมเลกุลเดียว

หน่วยโครงสร้างระดับที่สามแต่ละหน่วยในโครงสร้างระดับที่สี่อาจเป็นหน่วยที่มีโครงสร้างแบบเดียวกันหรือต่างกันก็ได้ และจำนวนหน่วยโครงสร้างระดับที่สามอาจมีน้อยหรือมากก็ได้


โปรตีนจะมีโครงสร้างสามมิติเป็นแบบใดนั้นขึ้นอยู่กับชนิดของกรดอะมิโนที่มาประกอบกันเป็นสายพอลิเพปไทด์และสภาวะความเป็นกรดด่างในเซลล์ที่มีผลต่อแรงยึดเหนี่ยวในโมเลกุล

การที่โครงสร้างสามมิติของโปรตีนขึ้นอยู่กับแรงดึงดูดชนิดอ่อน ทำให้โครงรูปของโปรตีนเปลี่ยนแปลงไปได้ง่ายเมื่อสภาพแวดล้อมเปลี่ยนแปลงไป ซึ่งอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีน

สภาพแวดล้อมที่รุนแรง เช่น อุณหภูมิสูง pH สูงหรือต่ำมากๆ หรือมีสารบางชนิด เช่น ยูเรีย และ กวานิดีนไฮโดรคลอไรด์ อาจทำลายแรงดึงดูดชนิดอ่อนเหล่านี้ ทำให้โครงสร้างของโปรตีนเปลี่ยนไปจนกระทั่งโปรตีนไม่สามารถทำหน้าที่ทางชีวภาพ ปรากฏการณ์เช่นนี้เรียกว่า การเสียสภาพของโปรตีน (denaturation)

ในบางกรณีโครงสร้างของโปรตีนที่เสียสภาพธรรมชาติไปแล้ว อาจกลับคืนสู่โครงร่างเดิมภายหลังการปรับสภาพแวดล้อมกลับให้เหมือนเดิม แต่ในบางกรณีโปรตีนที่เสียสภาพไม่อาจกลับมาเป็นโปรตีนที่สามารถทำหน้าที่เหมือนเดิมได้

วันเสาร์, 29 พฤศจิกายน 2557 09:59 by chem03
วันพฤหัสบดี, 20 พฤศจิกายน 2557 15:49 by chem03
วันอาทิตย์, 16 พฤศจิกายน 2557 19:53 by chem03
วันอาทิตย์, 16 พฤศจิกายน 2557 19:48 by chem03
วันจันทร์, 10 พฤศจิกายน 2557 20:58 by chem03
View all announcements Displaying 6 of 6 announcements

link วิทยาศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านวิทยาศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด

link คณิตศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านคณิตศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด
UNESCO Bangkok

ICT in Education newsletter

SEAMEO Congress

Programme with Presentations

Black Ribbon