เคมีที่เป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต

  • Category
    ชีววิทยา
  • Name
    เคมีที่เป็นพื้นฐานของสิ่งมีชีวิต
  • Description
    ร่างกายเราเกิดจากองค์ประกอบของธาตุทางเคมีที่สำคัญ
  • Created
    วันพฤหัสบดี, 30 กรกฎาคม 2558
  • Group admin
    bio03
 
ห้องเรียน
คณิตศาสตร์ ฟิสิกส์ เคมี ชีววิทยา
ค้นหา
  • loader
คลับ (Club) ล่าสุด
  • การค้นพบกฎและทฤษฎีทางฟิสิกส์ (Discovery Law and Theory of Physics)
    ฟิสิกส์เป็นการศึกษาปรากฎการณ์ทางธรรมชาติ โดยพยายามอธิบายปรากฎการณ์ต่างๆ โดยใช้กฎและทฤษฎีที่นักฟิสิกส์สร้างขึ้น กฎและทฤษฎีต่างๆ จะถูกพิสูจน์ด้วยการทดลอง การเข้าใจแนวคิดและที่มาของกฎและทฤษฎีเหล่านั้น จะทำให้เราเข้าใจธรรมชาติมากขึ้น และทำให้เราเข้าใจวิธีคิดของนักฟิสิกส์ด้วย...
  • ความหลากหลายทางชีวภาพ
    สิ่งมีชีวิตมีมากหมายหลายชนิดเเตกต่างกัน ดังนั้นการจัดลำดับสิ่งมีชีวิตในโลกของเราใช้หลักเกณฑ์ใดบ้างมาเรียนรู้กัน
  • What Companies Bangalore Packers Movers Provide
    There are lots of going businesses or maybe removal businesses or perhaps packers as well as movers inside Bangalore, Maharashtra. This sort of firms are encouraging people significantly inside relocation. These are helping those who wish to shift their particular residences as well as offices...
  • ห้องเรียนคณิตศาสตร์ของครูศุภกร
    ห้องเรียนคณิตศาสตร์ของครูศุภกร สอนดี Mathematics rules
  • คลับคนรักคณิต
    คลับคนรักคณิต เนื้อหาและบทเรียน CAI วิชาคณิตศาสตร์ สำหรับผู้ที่นิยมศึกษาผ่านช่องทางอินเตอร์เน็ต พูดคุย และแลกเปลี่ยนกันทุกเรื่องราวที่เกี่ยวกับการคำนวณ เชิญรับชมบทเรียน e-Learning ของคลับนี้ได้ครับ
  • smith mekpiboonwattana
    เรขาคณิตเป็นวิชาด้วยการวัดดิน การคำนวณด้วยเส้น
คนที่ออนไลน์

มี 788 ผู้มาเยือน และ สมาชิกหนึ่งคน ออนไลน์

There are no discussions yet.

วันจันทร์, 17 สิงหาคม 2558 22:20 by bio03

โปรตีน (Protein)


โปรตีน มีหน้าที่หลายอย่าง ดังนี้
1. เป็น enzyme หรือ biocatalyst เพื่อเร่งปฏิกิริยาเคมี
2. เป็นโปรตีนโครงสร้าง เช่น พวก collagen , elastin , keratin
3. เป็นตัวขนส่ง (transporter) เช่น hemoglobin หรือ โปรตีนที่ plasma membrane
4. เป็นฮอร์โมน เช่น insulin
5. เกี่ยวข้องกับภูมิคุ้มกัน เช่น เป็น antibody
6. ทำหน้าที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว Acin และ myosin ในกล้ามเนื้อ


สารประกอบขนาดใหญ่ (macromolecules) ในสิ่งมีชีวิต จัดเป็น 4 กลุ่มตามลักษณะโครงสร้างของโมเลกุล ได้แก่
Carbohydrate ประกอบด้วยธาตุ        C, H, O
Protein                   “                 C, H, O, N
Lipid                       “                C, H, O
Nucleic acid            “                 C, H, O, N, P


ปฏิกิริยาเคมีของ macromolecules ได้แก่


1 Condensation (dehydration reaction หรือ dehydration synthesis) ปฏิกิริยาสังเคราะห์ macromolecules จาก monomers ที่มีหมู่ฟังก์ชันมากกว่า 1 หมู่ และได้ผลผลิตเป็น H2O, CH3OH, HCl


รูปที่ 1 เเสดงปฎิกิริยา condensation ระหว่างกรดอะมิโน 2 ตัว


2. Hydrolysis  ปฏิกิริยาที่มีน้ำเข้าไปสลายพันธะ ทำให้สารโมเลกุลใหญ่ แตกตัวเป็นสารที่มีโมเลกุลเล็กลง เพื่อให้สามารถนำผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เข้าสู่เซลล์ได้ หรือย่อยสลาย macromolecules ที่ไม่ใช้แล้วภายในเซลล์



รูปที่ 2 เเสดงปฎิกิริยาการเเยกสลายไดเพปไทด์โดยอาศัยโมเลกุลของน้ำเข้าร่วมทำปฎิกิริยา



Amino acid


รูปที่ 3 เเสดงโครงสร้างของกรดอะมิโน

โปรตีนมีหน่วยย่อยเป็น กรดอะมิโน (amino acid) ประกอบด้วย
- หมู่คาร์บอกซิล (-carboxyl)
- หมู่อะมิโน  (-NH2)
- หมู่แอลคิล  (-R)



กรดอะมิโน แบ่งได้เป็น 2 ประเภท



1. กรดอะมิโนจำเป็น (essential amino acid) คือ กรดอะมิโนที่ร่างกายต้องการแต่ไม่สามารถสร้างเองได้ต้องอาศัยการรับประทานอาหารเข้าไป
2. กรดอะมิโนไม่จำเป็น (non-essential amino acid) คือกรดอะมิโนที่ร่างกายสามารถสร้างเองได้ ไม่จำเป็นต้องได้รับจากอาหาร



กรดอะมิโนแต่ละชนิดที่แตกต่างๆ กันเฉพาะในหมู่ R- ที่เรียกว่า Side chain กรดอะมิโนแบ่งตามสภาพขั้วของหมู่ R- ออกเป็น  4  ประเภท คือ
1. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- ไม่มีขั้ว
2. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีขั้วและมีสมบัติเป็นกลาง
3. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีสมบัติเป็นกรด
4. กรดอะมิโนที่มีหมู่ R- มีสมบัติเป็นเบส





Protein
เป็น polypeptide ของ amino acid ที่ต่อกันเป็นลำดับเฉพาะตัวสำหรับโปรตีนแต่ละชนิดโปรตีนสามารถทำงานได้ ต้องมีรูปร่าง (conformation) ที่เป็นลักษณะเฉพาะตัวมนุษย์มีโปรตีนมากกว่า 10,000 ชนิด แต่ละชนิดมีโครงสร้างและหน้าที่แตกต่างกัน



Amino acid ต่อกันเป็นสายยาวด้วย covalent bond เรียกว่า peptide bond
- ปลายที่มีหมู่ amino เรียกว่า N-terminus
-ปลายที่มีหมู่ carboxyl เรียกว่า C-terminus


ประเภทของโปรตีน แบ่งออกเป็น 2 ประเภท
1. โปรตีนเส้นใย (fibrous protein)
- พอลิเพปไทด์สายยาวๆ หลายเส้นมาเวียนพันกันเป็นวง helix
- อาศัยแรงยึดกันระหว่างสาย
- มีลักษณะเป็นเส้นใย (fiber) หรือเป็นแผ่น (sheet)
- มีความแข็ง เหนียว และอาจจะยืดหยุ่นได้
- ไม่ละลายในน้ำ

◦           คอลลาเจน (collagen) ของเอ็น (tendon)
◦           เมทริกซ์ (matrix) ของกระดูก
◦           คีราทิน (keratin) ของเส้นผม ขน เขา และเล็บ
◦           ไฟโบรอิน (fibroin) ของเส้นไหม
◦           อีลาสติน (elastin) ให้ความแข็งแรงและรับแรงยืดหยุ่นในเนื้อเยื่อเกี่ยวกัน

2. โปรตีนกลอบูลาร์ (globular protein)

- พอลิเพปไทด์ขดม้วนแน่นในลักษณะกลม
- โครงสร้างประกอบด้วย
◦          เกลียวอัลฟา (α-helix) และ เบตาชีทเพลท (β-sheet plate) ในปริมาณต่างๆ กัน
- โปรตีนนี้ส่วนใหญ่ละลายในน้ำได้ เช่น
- เช่น insulin, albumin, globulin, enzyme ต่างๆ


รูปที่ 7 แสดงประเภทของโปรตีน



โครงสร้างของโปรตีน (protein structure) มี 4 ระดับ คือ


1. โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure) การเรียงลำดับของกรดอะมิโนในสาย polypeptide
2. โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure) มีการสร้าง H-bond ระหว่างกรดอะมิโนทำให้มีการขดเป็น helix หรือพับทบไปทบมาเป็น sheet
3. โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure) หมายถึงโครงรูปของสาย polypeptide ทั้งสายซึ่งประกอบด้วย secondary structure หลายสายรวมกัน โดยเกิดพันธะต่าง ๆ ภายในสาย secondary structure ได้แก่ พันธะ ionic , hydrogen และ hydrophobic เป็นต้น
4. โครงสร้างจุตรภูมิ (quaternary structure) แต่ละ polypeptide มาอยู่รวมกันเพื่อทำหน้าที่ เช่น hemoglobin ประกอบด้วยสาย polypeptide ชนิด  a และ b อย่างละ 2 สายมาอยู่รวมกัน
โครงสร้างของโปรตีน



1. โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)


-กรดอะมิโนเรียงตัวเป็นสายโซ่พอลิเพปไทด์ที่จำเพาะ
การเปลี่ยนแปลงลำดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนไป และอาจมีผลต่อการทำงานของโปรตีนชนิดนั้นๆ
ตัวอย่างเช่น โรค sickle-cell anemia



2. โครงสร้างทุติยภูมิ (The secondary structure of a protein)



  • Ø โครงสร้างเกิดขึ้นจาก H-bond ระหว่างหมู่ carboxylและหมู่ amino
  • Ø พบบ่อยในธรรมชาติได้แก่ a-Helix และ b Pleated sheet
ตัวอย่างเช่น เส้นใยแมงมุม มีโครงสร้างแบบ b-Pleated sheet ทำให้เส้นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก




3. โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)



โครงสร้างประกอบด้วย polypeptide หนึ่งสายม้วนพับไปมาขึ้นอยู่กับแรงยึดเหนี่ยวระหว่าง R group ด้วยกันเอง หรือ R group กับโครงสร้างหลัก
แรงยึดเหนี่ยว หมายถึง H-bond Ionic bond Hydrophobic interaction Van der Waals interaction
บางตอนยึดติดกันด้วย covalent bond ที่แข็งแรง เรียกว่า disulfide bridges


4. โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)

รูปที่ 10 แสดง Hemoglobin ประกอบด้วย polypeptide  4 สายรวมกันกลายเป็นโปรตีนที่มีรูปร่างเป็นก้อน ประกอบด้วยอัลฟายูนิต 2 หน่วยและเบตา 2 ยูนิต

Collagen เป็น fibrous protein ประกอบด้วย polypeptide 3 สายพันกันอยู่ ซึ่งทำให้โปรตีนชนิดนี้มีความแข็งแรงและพบใน connective tissue

◦   เกิดจาก tertiary structure ของ polypeptide มารวมกันมากกว่า 1 สายด้วย
◦   พันธะไฮโดรเจน
◦    พันธะไฮโดรโฟบิก
◦    แรงแวนเดอร์วาลส์
◦    เรียกโปรตีนที่มีโครงสร้างลักษณะนี้ว่า โอลิโกเมอริกโปรตีน (oligomeric protein) เช่น ฮีโมโกลบิน คอลลาเจน



สมบัติของโปรตีน
1. การละลายน้ำ ไม่ละลายน้ำ บางชนิดละลายน้ำได้เล็กน้อย
2. ขนาดโมเลกุลและมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่มีมวลโมเลกุลมาก
3. สถานะ ของแข็ง
4. การเผาไหม้ เผาไหม้มีกลิ่นไหม้
5. การทำลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้รับความร้อน หรือเปลี่ยนค่า pH หรือเติมตัวทำลายอินทรีย์บางชนิด จะทำให้เปลี่ยนโครงสร้างจับเป็นก้อนตกตะกอน
6. การทดสอบโปรตีน
  • สารละลายไบยูเรต เป็นสารละลายผสมระหว่าง CuSO4 กับ NaOH เป็นสีฟ้า
  • ทำปฏิกิริยากับกรดไนตริกจะเกิดสีเหลือง


สมบัติทั่วไปของกรดอะมิโน
1. สถานะ  เป็นของแข็งถ้าบริสุทธิ์จะเป็นผลึก ไม่มีสี
2. การละลาย  กรดอะมิโนสามารถละลายน้ำได้ดี ( เป็นโมเลกุลมีขั้ว ) เกิดแรงยึดเหนี่ยวระหว่างโมเลกุล เป็นพันธะไฮโดรเจน และแรงแวนเดอร์วาลส์
3. จุดหลอมเหลวสูง โดยมากมักจะสลายตัวที่อุณหภูมิระหว่าง 150 - 300 องศาเซลเซียส
4. ความเป็นกรดเบส  กรดอะมิโนมีสมบัติเป็นได้ทั้งกรดและเบส เรียกว่า สารแอมโฟเทอร์ริก ( Amphoteric substance )
5. กรดอะมิโนมีหมู่ฟังก์ชัน 2 แบบ คือ หมู่คาร์บอกซิล และหมู่อะมิโน ดังนั้นจึงแสดงสมบัติทางเคมีตามหมู่ฟังก์ชันทั้ง 2 แบบคือ แสดงสมบัติคล้ายกรดอินทรีย์ และเอมีน
6. กรดอะมิโนสามารถทำปฏิกิริยากันได้ โดยใช้หมู่อะมิโนของกรดอะมิโนโมเลกุลหนึ่งทำปฏิกิริยากับหมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนของอีกโมเลกุลหนึ่ง ได้สารประกอบพวกเพปไทด์



Denaturation and renaturation of a protein


  • รูปร่างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลี่ยนแปลงได้ ถ้าสภาพแวดล้อมของโปรตีนเปลี่ยนไป เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่างๆระหว่าง amino acid ในสาย polypeptide ถูกทำลาย การเปลี่ยนแปลงนี้เรียกว่า Denaturation
  • โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้ว ยังสามารถกลับคืนสู่สภาพเดิมได้ เรียกว่า Renaturation


การทำลายสภาพธรรมชาติ
การทำลายสภาพธรรมชาติของโปรตีน  คือ กระบวนการอย่างหนึ่งที่ทำให้โครงสร้างของโปรตีนเปลี่ยนไป
สิ่งที่ทำลายสภาพของโปรตีน
1. ความร้อน และรังสีอุลตราไวโอเลต
2. ถูกตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น เอทานอล อะซีโตน
3. ความเป็นกรด หรือความเป็นเบส
4. รวมตัวกับเกลือของโลหะหนัก เช่น Hg2+  Ag+
5. การฉายรังสีเอ็กซ์
6. การเขย่าแรงๆ ให้ตกตะกอน
ความสำคัญของโปรตีนต่อสิ่งมีชีวิต
เป็นสารสำคัญในการสร้างและซ่อมแซมร่างกาย และทำให้ร่างกายแข็งแรง
เป็นส่วนประกอบของสารที่ใช้ควบคุมปฏิกิริยาเคมีต่างๆ และการทำงานของอวัยวะต่างๆ ในร่างกาย
เป็นสารที่ใช้สำหรับต่อต้านโรค
ใช้ในการขนส่งสารเคมีในเลือด
ให้พลังงานและความร้อน

วันอาทิตย์, 09 สิงหาคม 2558 17:19 by bio03
View all announcements Displaying 4 of 4 announcements

link วิทยาศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านวิทยาศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด

link คณิตศาสตร์

รวม link ที่น่าสนใจทั้งในและต่างประเทศ เพื่อค้นคว้าหาข้อมูลที่ต้องการทางด้านคณิตศาสตร์

ดูลิงค์ทั้งหมด
UNESCO Bangkok

ICT in Education newsletter

SEAMEO Congress

Programme with Presentations

Black Ribbon