งานวิจัยชิ้นนี้เป็นการศึกษาอันตรกิริยาของสารอนุพันธ์ไพราซิโนนที่มีผลต่อการยับยั้งเอนไซม์การถ่ายแบบเอช ไอ วี -1 จำนวน 24 โมเลกุล โดยศึกษาการวางตัวของอนุพันธ์ไพราซิโนนในโพรงการจับเอนไซม์การถ่ายแบบเอช ไอ วี -1 ด้วยวิธีโมเลคิวลาร์ด็อกกิ้ง โดยโครงสร้างเริ่มต้นของอนุพันธ์ไพราซิโนน ได้คำนวณทางเคมีควอนตัมด้วยระเบียบวิธี แอบอินิชิโอ (HF/3-21G) และโครงสร้างเริ่มต้นของเอนไซม์ได้คัดเลือกจากProtein Data Bank (รหัส 1SUQ) แล้วทำการคำนวณค่าพลังงานการจับระหว่างโครงสร้างของอนุพันธ์ไพราซิโนนทั้ง 24 โครงสร้างเข้าไปในโพรงการจับของเอนไซม์การถ่ายแบบเอช ไอ วี -1 โดยโปรแกรมออโตด็อก 3.05 ผลการศึกษาพบว่า ค่าพลังงานการจับมีค่าอยู่ในช่วง -16.87 kcal/mol ถึง -14.20kcal/mol นอกจากนั้นการวางตัวของอนุพันธ์ไพราซิโนนในโพรงการจับ มีอันตรกิริยาที่สำคัญ คือ อันตรกิริยาที่เกิดจากพันธะไฮโดรเจนระหว่างไพราซิโนน กับ Lys101, Lys103, Tyr188, His235 และ Pro236 และอันตรกิริยาไพ-ไพ ระหว่างวงฟีนิลของไพราซิโนน กับ Tyr181 ----------------------------------------------------------- Investigation on molecular interaction between twenty-four pyrazinone derivatives and the binding pocket of HIV-1 reverse transcriptase (HIV-1 RT) were studied by Molecular Docking Calculations. The initial structures of pyrazinone derivatives were calculated by ab initio quantum chemical method(HF/3-21G). Structure of HIV-1 RT was taken form Protein Data Bank (PDB code 1SUQ). All pyrazinone derivatives were docked into the binding pocket of HIV-1 RT using Autodock3.05 program. The obtained results showed that final docked energies were ranged between -16.87 kcal/mol to -14.20 kcal/mol. The important interactions between pyrazinone derivatives and HIV-1 RT binding pocket were found to be H-bonding with Lys101, Lys103, Tyr188, His235 and Pro236 and ¶-¶ interaction between phenyl ring of pyrazinone and Tyr181.