จากการศึกษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีน Cry4Ba จากแบคทีเรีย Bacillus thruringiensis ซึ่งมีฤทธิ์ฆ่าลูกน้ำยุงพบว่า ในโดเมนที่ทำหน้าที่จับกับ receptor มีกลุ่มของกรดอะมิโนชนิดมีวงแหวน คือ Phe326, His370และ Tyr408 ชึ่งพันธะระหว่างกลุ่มของกรดอะมิโนนี้อาจสร้างความเสถียรแก่โครงสร้างของโปรตีน เนื่องจากTyr408ได้ ทำการศึกษาไปแล้ว เราจึงศึกษา Phe326และ His370เพิ่มเติม พบว่า Phe326สามารถแทนที่โดยกรดอะมิโนชนิดอะลิฟาติคและอะโรมาติคที่มีความเป็นขั้วสูงกว่า โดยไม่เปลี่ยนแปลงระดับการสร้างโปรตีนดังกล่าว ไม่เปลี่ยนแปลงฤทธิ์ฆ่าลูกน้ำยุง และความทนทานต่อการย่อยด้วย trypsin ซึ่งได้ผลเช่นเดียวกันนี้ในการแทนที่ His370 โดย Ala ดังนั้นทั้งPhe326และ His370 จึงมีส่วนต่อการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างและการทำงานของโปรตีนค่อนข้างน้อย และสามารถทนต่อการดัดแปลงได้มากกว่า Tyr408 -------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- Abstract: Based the crystal structure of the Cry4Ba mosquito-larvicidal protein from Bacillus thruringiensis, a cluster of ring amino acids, Phe326, His370and Tyr408, found in the receptor-binding domain may probably stabilise the domain structure. As Tyr408 was studied, we, hence, further studied the Phe326 and His370. Substitution of Phe326 with either aliphatic amino acid or polar aromatic amino acid did not alter toxin expression level, larvicidal activity or tryptic digestion pattern. Similar result was observed in substitution of His370 with Ala. Phe326 and His370 thus render minute contribution to the structural stability and function of the protein and be more tolerant to the modification than Tyr408.