จากการศึกษาผลของสเตอริโอคอนฟิกุเรชั่น (R)(S) เอฟาไวเรนซ์และอนุพันธ์ต่อค่าพลังงานการจัดกับเอ็นไซม์ HIV – Reverse Transcriptase ชนิด wide type โดยระเบียบวิธีโมเลกุลาร์ ด็อกกิ้งค์ พบว่า (S) เอฟาไวเรนซ์และอนุพันธ์เอฟาไวเรนซ์อยู่ในช่วง -13 ถึง -11 kcal/mol ส่วนค่าพลังงานการจับของ (R) เอฟาไวเรนซ์อยู่ในช่วง -6 ถึง -2 kcal/mol) ทั้งนี้เนื่องมาจากความเหมาะสมของ binding site ซึ่ง binding site ของ (S) เอฟาไวเรนซ์และอนุพันธ์มีความเหมาะสมมากกว่าและจากการศึกษาผลของตำแหน่งของหมู่แทนที่ในวงเบนซอกซาซิโนน (benzoxazine-2-one) ของ (S) เอฟาไวเรนซ์ ต่ออันตรกริยาและค่าพลังงานการจับกับเอนไซน์ HIV – RT ชนิด wild type โดยระเบียบวิธีโมเลกุลาร์ ด็อกกิ้งค์ พบว่าอนุพันธ์ของ (S) ในช่วง -13 ถึง -11 kcal/mol) ส่วนอนุพันธ์ของ (S) เอฟาไวเรนซ์ที่มีหมู่แทนที่ในตำแหน่งที่ 7 จะจับกับเอนไซน์ HIV – RT ชนิด wild type ได้แย่ที่สุด (ค่าพลังงานการจับอยู่ในช่วง -12 ถึง -9 kcal/mol) ทั้งนี้เนื่องจากโพรงการจับของอนุพันธ์ของ (S) เอฟาไวเรนซ์ที่มีหมู่แทนที่ในตำแหน่งที่ 6 เกิดพันธะไฮโดรเจนกับกรดอะมิโน Lys 101 ที่ระยะประมาณ 1.7 A ซึ่งแข็งแรงกว่าพันธะไฮโดรเจนที่ระยะประมาณ 2.0 A ที่เกิดระหว่างอนุพันธ์ของ (S) เอฟาไวเรนซ์ที่มีหมู่แทนที่ในตำแหน่งที่ 7 กับกรดอะมิโน Lys 101 และสำหรับอนุพันธ์ของ (S) เอฟาไวเรนซ์ที่มีหมู่แทนที่ในตำแหน่งที่ 6 ถ้าหมู่แทนที่มีขนาดใหญ่เช่น –Br , - I จะทำให้จับกับเอนไซม์ HIV – RT ดีขึ้นเนื่องจากขนาดใหญ่ของหมู่แทนที่จะทำให้ยึดโพรงการจับได้แน่นขึ้น